Анатомия-Лексикон

Трипсиноген

Определение - Какво е трипсиноген?

Трипсиногенът е неактивният предшественик, т.нар проен-, ензим, направен в панкреаса, наречен панкреас. Заедно с останалия панкреатичен секрет, така наречения панкреас, проензимът трипсиноген се отделя през панкреасните канали в дванадесетопръстника, част от тънките черва. Тук се извършва активирането на ензима трипсин.

Този ензим се нарича „хидролаза"категоризиран, тоест той е в състояние да раздели връзки между отделни аминокиселини. Този процес се осъществява в Тънко черво вместо това разгражда протеините, които се приемат чрез храната, на по-малки фрагменти от аминокиселини, което им позволява да се абсорбират в организма.

Как се извършва активирането на трипсин?

Активирането на трипсиноген към трипсин може да се осъществи по два различни начина. И по двата начина активирането не се извършва в областта на панкреаса или неговите канали, а само в областта на дванадесетопръстника, част от тънките черва.

За една възможност за активиране на трипсин е необходим друг ензим. Този ензим се произвежда в границата на четката, т.е. повърхностните клетки на дванадесетопръстника. Нарича се Enteropeptidase или Ентерокиназата, Ензимът е сред хидролази категоризиран. Това означава, че те могат да обърнат обратимо съединенията на отделни аминокиселини, които придават на проензима трипсиноген неговата структура, като консумират водни молекули. Когато трипсиногенът се активира към трипсин, верига от шест аминокиселини, така наречения хексапептид, се отделя от проензимния трипсиноген, докато консумира вода. Това създава съкратена верига на аминокиселини в сравнение с преди. Процесът се нарича ограничена протеолиза. Въпреки това, ензимът вече е в своята активна форма и може да раздели други вериги на аминокиселини, за да може да разгражда и усвоява протеини.
Вторият вариант на активиране на трипсиноген към трипсин е представен от вече активния ензим трипсин. Трипсинът може не само да раздели чужди протеини на по-малки вериги на аминокиселини, но също така може да съкрати собствените проензими на тялото като трипсиноген с няколко аминокиселини. Трипсинът особено обича да се разделя след шестата аминокиселина на трипсиноген. Това означава, че се отделя хексапептид, който превръща трипсиногена в активната му форма - трипсин. В допълнение към трипсиногена, активният трипсин може да преобразува три активни ензима, важни за храносмилането, в активната им форма. Два фактора, които първоначално не са очевидни, също са важни за активирането. От една страна, ефектът на трипсина е особено добър при леко основна стойност на рН от 7 до 8, което означава, че трипсиногенът се активира все повече. От друга страна, трипсиногенът се освобождава в панкреаса с инхибитор на трипсина. Това предотвратява преждевременното активиране в панкреаса и се разгражда само в дванадесетопръстника.

Къде се прави трипсиноген?

Проензимът трипсиноген се формулира грубо в панкреаса. Това лъжи през горната част на корема вляво от стомаха, Панкреасът все още може да бъде разделен на две части:

От ендокринна част произвежда хормони като инсулин за регулиране на захарния баланс, които работят в тялото.
От екзокринна часткойто съставлява по-голямата част от панкреаса, произвежда панкреаса, който е проензимът Трипсиноген и играе важна роля в храносмилането.

Може да се интересувате също от: Функции на панкреаса

Какви са нормалните стойности?

Тъй като трипсиногенът обикновено преминава през каналите на панкреаса директно в тънките черва, обикновено в кръвта няма трипсиноген, което означава, че нормалните стойности се доближават до нула.

Ако случаят с трипсиноген е открит в кръвта, находката определено говори за патологичен процес. Тук например идва остър Панкреатит и a Муковисцидоза въпросният. Трипсинът се тества като част от скрининга на новороденото.

Какво общо има трипсиногенът с муковисцидозата?

При кистозна фиброза, наричана още кистозна фиброза, мутация в генома води до промяна в състава на секрета от жлези, които отделят секрецията си на повърхността на тялото, като например червата. Секретът става значително по-вискозен, което означава, че може да се отделя по-бавно.

Това е особено критично в случая на панкреаса. Поради по-дългото време на пребиваване в проходите на панкреаса секретът има повишен ефект в рамките на органа. Тъй като трипсиногенът също все повече се активира към трипсина, настъпва храносмилане на собственото тяло, което може да доведе до остър панкреатит.

Допълнителна информация по темата може да намерите тук: Муковисцидоза

Какво е трипсин?

Трипсинът е ензим, който възниква от неактивен предшественик, проензима трипсиноген и играе важна роля в храносмилането на протеини. Проензимът трипсиноген идва от екзокринната част на панкреаса. Този проензим се активира по два различни начина. От една страна, с помощта на ензима ентеропептидаза, аминокиселинната верига, съставена от шест аминокиселини, се разделя. От друга страна, трипсинът може да се активира. И тук веригата на аминокиселини, съставена от шест аминокиселини, се разделя. Активният трипсин може да направи и трите проензима Procarboxypeptidases, Proaminopeptidases и химотрипсиноген се превръщат в техните три активни ензима чрез разделяне на аминокиселинна верига. Тези три ензима също участват в храносмилането на протеини.

Трипсинът е класифициран като ензим под категорията на хидролази категоризиран. Това означава, че те могат обратимо да разделят връзки между аминокиселини, като консумират вода. Способността за разделяне на вериги на аминокиселини достига максимум в леко основния панкреас с рН стойности между 7 и 8. Това свойство е от съществено значение за храносмилателния процес.

След ензимите в слюнката на устата трипсинът е втората стъпка в разцепването на протеините.Ензимът не разцепва веригата на аминокиселините на протеините отвън, а разделя цялата верига на няколко малки фрагмента, които след това се съкращават от други ензими, така че те да бъдат може да се абсорбира в тялото чрез чревната лигавица.

Повече информация можете да намерите тук: Трипсин

Какво се случва с дефицит на трипсин?

При липса на трипсин храносмилането на протеини се нарушава. По-нататък по-малко аминокиселини се абсорбират в тялото. Тъй като някои аминокиселини са от съществено значение за човешкия организъм, тъй като те не могат да бъдат произведени нито чрез модифициране на съществуващи аминокиселини, нито чрез техния собствен синтез, след известно време се появяват симптоми на дефицит, които ако не се лекуват, могат да имат сериозни последици.

Освен това може да се случи запасите на аминокиселини в тялото, като протеините в мускулите, да се използват, което води до загуба на тегло и намаляване на издръжливостта.

Недостиг на антитрипсин в Алфа-1

Дефицитът на антитрипсин в Алфа-1 често се причинява от генетичен дефект. Алфа-1-антитрипсинът е ензим, който инхибира други ензими да работят. Ензимите, които се инхибират в процеса, обикновено имат задачата да разграждат протеините, което ги кара да загубят функцията си. По този начин, Алфа-1-антитрипсин също може да се използва като Протеиназен инхибитор са обозначени.

Ензимите, които се инхибират от Алфа-1-антитрипсина, се проявяват главно при възпалителни процеси и са главно Химотрипсин, трипсин, плазмин, еластаза и тромбин.

Инхибирането на еластаза е от особено значение тук. По правило еластазата разгражда еластина, който се намира главно в белите дробове. Еластинът е структурен протеин, който до голяма степен е отговорен за еластичността на белите дробове. Ако има липса на еластазни инхибитори като алфа-1-антитрипсин, това може да доведе до повишена активност на еластаза в белите дробове. И тук, както навсякъде в тялото, еластазата разгражда протеините, но това засяга собствената тъкан на тялото в белите дробове. Това води до масивно увреждане на белодробната тъкан, което неизбежно ограничава белодробната функция. Симптомите, които се развиват от него, включват Кашлица, задух и стесняване на дихателните пътища. В допълнение, черният дроб, който е отговорен главно за производството на еластаза, може да покаже повишени стойности на черния дроб и да бъде допълнително повреден от жлъчна конгестия.

Повече информация можете да намерите тук: Недостиг на антитрипсин в Алфа-1